Teil 2/2

Bakterielle Photosynthese Teil 2

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Teil 1: Einleitung und Bacteriea - Teil 2: Nicht-Bacteria, Vergleich mit höheren Pflanzen und Anhang
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Gliederung

Einleitung

Struktur und Funktion Teil 2: Nicht-Bacteria

Vergleich: Photosystem der höheren Pflanzen

Anhang

 

Einleitung

Einführende Worte, eine Übersicht über die Gruppen sowie Struktur und Funktion der Bacteria sind im ersten Teil zu finden.

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Wie sind sie strukturiert und wie funktionieren sie?

e) und f) Proteobacteria: Purpurbakterien

Rhodospirillaceae = schwefelfreie Purpurbakterien
Chromatiaceae = Schwefelpurpurbakterien
α-Proteobakterien
β -Proteobakterien

Die folgenden Ausführungen beziehen sich auf Rhodopseudomonas viridis als Beispiel.

1. Wie ist das lichtsammelnde System aufgebaut?

  • Intracytoplasmatische Membranen stellen Einfaltungen der Membran zu intracytoplasmatischen Kompartimenten dar (ICM = Chromatophoren), cytoplasmatische Membranen (CM)
  • hieran befindet sich der Lichtsammlerkomplex (Antennenkomplex) und das Reaktionszentrum ( Kernkomplex)
  • das Reaktionszentrum von Rhodopseudomonas viridis besteht aus 3 Proteinen, der Untereinheit L, M und H und einem Cyt c. Die Untereinheiten L und M bilden die Redoxsysteme. Zu den funktionellen Komponenten gehören ein spezielles Paar (Dimer) Bakteriochlorophyll b P 960, monomere Bakteriochlorophylle b, Bakteriophaeophytin, Menachinon und Ubichinon, ein Nicht-Häm-Eisenatom und Carotinoidmoleküle. Die Funktion der Untereinheit H ist nicht bekannt.

Schematische Absorptionsspektren und Reaktionsabläufe finden sich hier auf den Seiten 9, 10, 14 und 24.

2. Wie läuft die Reaktion ab?

  • P 960 → Bakteriochlorophyll b → Bakteriophaophytin → Menachinon → Ubichinon → Cyt bc1→ Cyt c2→ P 960
  • Synthese von KH im Calvinzyklus

3. Besonderheit der Purpurbakterien

  • nutzen längerwelliges Licht > 800 nm
  • Thiosulfat, Fe2+, organische Substanzen (α-Proteobakterien) können als Elektronendonatoren genutzt werden
  • → Umgekehrter Elektronentransport = reverse electron flow: das Redoxpotential externer Elektronendonatoren (Succinat/Fumarat) ist zu positiv (-0,03V), um NAD+ (-0,32V) zu reduzieren, deshalb wird in einer ATP-abhängigen Reaktion entgegen dem thermodynamischen Gradienten eine Reduktion von NAD+ durchgeführt.
  • bei den Schwefelpurpurbakterien (Chromatiaceae) wird der Schwefel innen angelagert
    in der Regel supprimiert Sauerstoff die Synthese der Pigmente der α-Proteobakterien
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g) Halobakterium halobium

  • Archaeon in Biotopen mit hohem Salzgehalt: Rotes Meer
  • lichtgetriebenes System über Bakteriorhodopsin = Rhodopsin und Protein
  • Bakteriorhodopsin liegt in der Membran (spezieller Membranteil = Purpurmembran)
  • Retinal gebunden an Opsin bildet in der all-trans-Form eine Schiffsche Base, das heisst ein protoniertes Imin
  • Aufnahme eines Lichtquants bewirkt eine Konformationsänderung in die 13 cis-Form
  • diese bewirkt den vektoriellen Protonentransport, es finden jedoch auch noch zusätzlich komplizierte Reaktionen im Protein statt
  • dadurch entsteht ein ph-Gradient zwischen innen und aussen, welcher eine ATP-Synthase antreibt
  • das System wird bei Sauerstoff- und Substratmangel genutzt
  • ein zweites lichtgetriebenes System (Halorhodopsin) transportiert Cl- in die Zelle
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Vergleich mit dem Photosystem der höheren Pflanzen

Zur anoxygenen Photosynthese sind einige Grünalgen, Cyanobakterien, phototrophe Bakterien und Archea in der Lage.
Die Rolle von O2 ist unterschiedlich. Bei den Purpurbakterien stört er die Synthese der Pigmente und stört so die Phototrophie. Bei den Archea induziert O2 Mangel das System.

Als Elektronendonator kann Wasser bis auf die Cyanobakterien nicht genutzt werden. Cyanobakterien nehmen eine Sonderstellung ein, da manche beides können- H20 und H2S als Elektronendonator nutzen. Bei ihnen taucht ausserdem Chlorophyll b auf!
Alle phototrophen Bakterien besitzen Cartinoide.

Der Cyt bc1 Komplex entspricht in Struktur und Funktion dem Cytochrom b6/f-Komplex der Organismen mit oxygener Photosynthese. Er markiert wie beim PS II den Wechsel vom 2 Elektronenübergang zum Einelektronenübergang; beide Komplexe fungieren als Protonenpumpen zur Produktion von ATP.
Das Reaktionszentrum der grünen Schwefelbakterien entspricht in seiner Struktur dem Reaktionszentrum des PS I der höheren Pflanzen: die am nichtzyklischen Elektronentransport der Grünen Schwefelbakterien beteiligten Systeme Ferredoxin und Ferredoxin-Reduktase sind denen der grünen Pflanzen sehr ähnlich!
Das RZ der Purpurbakterien ist ähnlich dem Reaktionszentrum des PS II höheren Pflanzen: zwischen L/D1 und M/D2.
Es gibt Theorien, wonach es sich bei den hintereinandergeschalteten Photosystem II und I der höheren Pflanzen um eine "Reihenschaltung" der beiden bakteriellen Photosysteme (natürlich mit gewissen Veränderungen) handelt. Die Situation scheint aber weitaus komplizierter und nicht so schön eingängig zu sein. So kann man ohne Zweifel gewisse Übereinstimmungen feststellen, aber nicht daraus ableiten, dass die Systeme der höheren Pflanzen eine "verbesserte geschickte Kombiation" der ursprünglichen Systeme sind.

Bei den Bakteriochlorophyllen ist ein Tetrapyrrolring mehr reduziert.
Die Bakteriochlorophyll a Peaks liegen seitlich aussen der Chlorophyll a Peaks, dann folgen innen die Chlorophyll b Peaks und noch weiter innen die Phycobilin Peaks und Peaks der Carotinoide.
Die molaren Extinktionskoeffizienten von Chlorophyll a und b sind die höchsten, die je in einem organischen Molekül gemessen wurden.

Nur 1% der Photosynthese wird von den Phototrophen Bakterien (die Cyanobakterien ausgeschlossen) betrieben.

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Anhang

Chlorobiaceaen

Umgekehrter Citratcyklus

  • zwei ferredoxinabhängige Enzyme
  • Citratlyase
  • das eine ferredoxinabhängige Enzym und die Citratlyase katalysieren die irreversiblen Schritte des Citratcyklus (Citratsynthase und 2-Oxoglutaratdehydrogenase sind die irreversiblen Enzyme des Citratzyklus, Enzym 1 und 4)
  • Acetyl-Co A, Pyruvat, PEP, Triose, Hexose
   

Purpurbakterien

 
Grüne Nichtschwefelbakterien: Chloroflexus

Hydroxypropionatweg

  • 2 x CO2 → Glyoxylat
  • Weg läuft über Acetyl CoA, Hydroxypropionyl CoA, Malyl CoA mit Coenzym A
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Quellen

Brock, Biology of microorganismns
Richter, Stoffwechselphysiologie der Pflanzen
Strasburger, Lehrbuch der Botanik
Stryer, Biochemie
The Prokaryotes, Internetseite

Fotos
Wikipedia
www-cyanosite.bio.purdue.edu

 

Anja Breuker, November 2005


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